Arbeitsgruppen der Fakultäten für Chemie und Physik der Universität Bielefeld setzen ein Enzym als Biokatalysator bei 100 Grad Celsius und darüber ein, indem sie es in eine poröse Käfigstruktur aus einem organischen Polymer einschließen. Die Struktur bewahrt das hitzeempfindliche Eiweißmolekül davor, sich zu verformen, sodass es aktiv bleibt und mehrfach verwendet werden kann.
In den Versuchen setzten die Forscher Ausgangsstoffe, die erst bei hohen Temperaturen schmelzen, direkt in geschmolzener Form und ohne organische Lösungsmittel um. Für die chemische Industrie könnte das unter anderem bei der Herstellung von Kosmetik-, Duft- und Kunststoffprodukten Bedeutung haben. Gespräche mit Unternehmen haben bereits stattgefunden.
Reaktionen in der Schmelze als Ansatz für industrielle Prozesse
Die Temperaturstabilität erweitert die Einsatzmöglichkeiten über das Enzym selbst hinaus, weil sie Reaktionen unmittelbar in geschmolzenen Ausgangsstoffen erlaubt. Einige chemische Ausgangsstoffe sind bei Raumtemperatur fest und schmelzen erst bei 100 Grad Celsius oder darüber. Für enzymatische Reaktionen mussten sie bisher häufig zunächst mit einem Lösungsmittel vermischt werden, was den Prozess aufwendiger macht.
Mit dem eingeschlossenen Enzym lassen sich solche Stoffe dagegen als Schmelze einsetzen. In den Experimenten gelang den Forschern unter anderem eine Reaktion bei 110 Grad Celsius, weitere Versuche zeigten, dass der Ansatz bis 120 Grad Celsius funktioniert. Organische Lösungsmittel waren dabei nicht erforderlich. Ein möglicher Einsatzbereich ist die Herstellung von Estern, die unter anderem für Kosmetik-, Duft- und Kunststoffprodukte benötigt werden und deren Ausgangsstoffe vielfach Schmelzpunkte über 100 Grad Celsius haben.
In der Natur ermöglichen und beschleunigen Enzyme chemische Reaktionen in Lebewesen und sorgen für deren kontrollierten Verlauf. Für die chemische Industrie sind sie als Biokatalysatoren von Interesse, weil enzymkatalysierte Reaktionen im Vergleich zu vielen herkömmlichen chemischen Verfahren häufig unter milderen Bedingungen ablaufen. So lassen sich Energie einsparen, Rohstoffe effizienter nutzen und Abfälle vermeiden.
Harald Gröger, Professor an der Fakultät für Chemie der Universität Bielefeld und Leiter der Arbeitsgruppe für Industrielle Organische Chemie und Biotechnologie, führt die neuen Möglichkeiten auf die Art der Einbettung zurück: „Der entscheidende Schritt war, das Enzym nicht an Oberflächen zu befestigen, sondern in eine dreidimensionalen Käfigverbindung einzufügen. Dadurch können wir Enzyme bei Temperaturen verwenden, die für effiziente biokatalytische Reaktionen bislang zu hoch und somit nicht geeignet waren. Jetzt geht es darum, dieses Konzept weiterzuentwickeln und für industrielle Anwendungen nutzbar zu machen.“ Auch die Zielsetzung der Arbeiten beschreibt er mit Blick auf die Praxis: „Unser Ziel war es, biokatalytische Verfahren auch dort effizient einsetzbar zu machen, wo dies bislang als unmöglich galt. Wir wollen die Forschung konsequent in Richtung Anwendung weiterentwickeln und den Transfer in industrielle Prozesse vorantreiben.“
Mit Unternehmen aus verschiedenen Produktbereichen haben die Forscher inzwischen Gespräche geführt. Ziel ist, das Verfahren weiterzuentwickeln und auf weitere Enzyme und industrielle Prozesse auszudehnen. Dafür sind noch weitere Untersuchungen notwendig, unter anderem zur langfristigen Stabilität der Biokatalysatoren und zur Übertragung des Verfahrens in den technischen Maßstab. Bereits Anfang 2026 wurde die Forschung mit dem Jörg Schwarzbich Inventor Award 2025 ausgezeichnet. Den mit 40.000 Euro dotierten Preis vergeben die Universitätsgesellschaft Bielefeld und die Universität Bielefeld für wissenschaftliche Erfindungen mit hohem Innovations- und Anwendungspotenzial.
Käfigstruktur hält Lipase als Biokatalysator über zwölf Zyklen aktiv
Die poröse Käfigstruktur verhindert, dass sich das Enzym bei Hitze entfaltet und dadurch verformt. Enzyme sind Eiweißmoleküle und brauchen eine bestimmte räumliche Struktur, um chemische Reaktionen beschleunigen zu können. Bei hohen Temperaturen kann diese Struktur verloren gehen. Das Molekül entfaltet sich dann ähnlich wie ein Wollknäuel, das auseinandergezogen wird, und verliert seine Aktivität als Reaktionsbeschleuniger.
Um das zu verhindern, haben Grögers Team und das Team von Andreas Hütten, Senior-Professor an der Fakultät für Physik der Universität Bielefeld, das Enzym in eine dreidimensionale Umgebung eingebettet. Die Poren des Polymers sind so bemessen, dass die für die Reaktion benötigten Stoffe hinein- und die entstehenden Produkte wieder hinausgelangen. Bei herkömmlichen Verfahren wird das Enzym dagegen häufig an einer Oberfläche befestigt und ist der Umgebung damit direkt ausgesetzt. Im Käfig ist es geschützt, kann aber weiterhin arbeiten und mehrfach zum Einsatz kommen.
Für die Untersuchungen verwendeten die Forscher eine Lipase, die häufig für chemische Synthesen genutzt wird, normalerweise aber empfindlich auf Hitze reagiert. Ohne Schutz verliert sie bei hohen Temperaturen ihre Aktivität weitgehend. In das poröse Material eingebettet blieb sie dagegen aktiv, womit die Forscher nachweisen konnten, dass die Struktur das Enzym tatsächlich vor Hitze schützt.
Bei 100 Grad Celsius arbeitete die eingeschlossene Lipase sogar etwa doppelt so schnell wie bei Raumtemperatur. Auch die Wiederverwendung wurde in einem eigenen Versuchsaufbau geprüft. Dabei blieb die Leistung des Biokatalysators bei 100 Grad Celsius über zwölf Reaktionszyklen hinweg nahezu unverändert.
Jianing Yang, Erstautorin der Bielefelder Studie, beschreibt den Ausgangspunkt der Arbeiten als Frage der Grundlagenforschung: „Am Beginn der Arbeiten stand die grundlegende Forschungsfrage, mit welchen Methoden die Entfaltung von Enzymen selbst bei hohen Temperaturen und unter herausfordernden Reaktionsbedingungen verhindert werden kann.“ Das Ergebnis fasst sie so zusammen: „Es zeigte sich, dass Enzyme durch maßgeschneiderten Einbau in Käfigverbindungen die gewünschten Eigenschaften aufweisen.“
Wie das Enzym im Material eingeschlossen ist und wie die poröse Struktur aufgebaut ist, hat Hüttens Team unter anderem mit elektronenmikroskopischen Verfahren analysiert. „Wir haben mit einem hochauflösenden Transmissionselektronenmikroskop die Struktur des Materials untersucht und dabei Einblicke in das Innere der porösen Polymerstruktur gewonnen“, sagt Hütten. „Das war eine besondere Herausforderung, weil das Material nicht regelmäßig wie ein Kristall aufgebaut ist.“ Erst diese Untersuchungen machten den Aufbau des Materials und den Einschluss des Enzyms nachvollziehbar.
Originalpublikation: Jianing Yang, Inga Ennen, Judith Bünte, Andreas Hütten, Harald Gröger: Efficient Lipase-Catalyzed Synthesis at ≥100°C Through Biocatalyst Entrapment in a Porous Organic Polymer. Angewandte Chemie Novit, https://doi.org/10.1002/anov.70023, veröffentlicht am 21. Juli 2026
